У молекулах білка залишки амінокислот, розташовані послідовно, з'єднуються ковалентно один з одним. Завдяки цьому утворюються довгі нерозгалужені полімерні ланцюги. Амінокислоти в ланцюзі розташовуються таким чином, що аминогруппа однієї амінокислоти взаємодіє з карбоксильною групою іншої. При цьому взаємодії виділяється молекула води і між двома групами утворюється пептидний зв'язок. Таке з'єднання назвали пептидом. Відповідно, пептид, який складається з двох амінокислот, називають дипептидом, з трьох -тріпептідом. Таких амінокислотних залишків в молекулах білка може міститися сотні або навіть тисячі. Т. е., Білки - це поліпептиди. Необхідно відзначити, що молекули білка не безладно побудовані полімери різної довжини, кожна молекула характеризується певною послідовністю амінокислот, і ця послідовність визначається структурою гена, який кодує даний білок.
Первинна структура або формула молекули білка визначається послідовністю амінокислотних залишків. Практично необмежена кількість білків може бути створено за допомогою 20 амінокислот. Ці білки можуть відрізнятися і за кількістю входять до їх складу амінокислот, і по їх послідовності. Це можна порівняти з алфавітом. Коли з двох - трьох десятків букв створюється величезна кількість слів. Загальна кількість різних білків, що зустрічаються у живих організмів, досягає порядку 1010-1012. Найважливіше завдання сучасної біології - визначення первинної структури білків і встановлення залежності між первинною структурою і їх функціональною активністю.
В даний час первинну структуру білків визначають за допомогою методів генної інженерії з послідовності нуклеотидів у відповідному гені, тому що структура гена задається послідовністю амінокислот. У довгій поліпептидного ланцюга допустимо вільне обертання атомів навколо багатьох зв'язків, тому поліпептидний ланцюг є досить гнучкою молекулою.
В принципі, білкова молекула може укладатися різними способами, приймаючи велике число різних форм (конформаций). Однак в клітці більшість білків в нативному (непошкодженому) стані існує лише в одній, характерною для даного поліпептиду конформації. Вона визначається тим фактом, що саме згортається поліпептидний ланцюг в розчині, що, в свою чергу, залежить від послідовності амінокислот в цьому ланцюзі. Бічні групи амінокислот взаємодіють один з одним і з водою, з утворенням дуже слабких нековалентних зв'язків. Однак частина бічних ланцюгів, розташованих у ключових місцях ланцюга, утворює більш сильні зв'язки, що робить конформацию білка досить стабільною.
Поліпептидні ланцюги більшості білків згортаються мимовільно або за участю спеціальних білків шаперонов (див. Нижче), формуючи потрібну конформацію. Якщо у різних білків порівняти просторові структури, можна помітити, що хоча кожен білок має унікальну конформацію, кілька способів укладання постійно повторюються в різних частинах білкових молекул. Найбільш часто можна зустріти два способи укладання, які стабілізуються регулярними водневими зв'язками, що утворюються між самими пептидними групами. Окремі ділянки поліпептидного ланцюга найчастіше згортаються в спіраль (альфа-спіраль) або утворюють зигзагоподібні структури, звані бета-складчастим шаром або бета-структурою.
Спіральна структура формується при закручуванні поліпептидного ланцюга навколо себе з утворенням жорсткого циліндра і стабілізується c допомогою водневих зв'язків, утворених між NH-групами, розташованими на одному витку і CO-групами, назодящіхся на іншому витку спіралі. Ці водневі зв'язку спрямовані паралельні осі спіралі. Структура типу складчастого шару формується двома антипаралельними ділянками ланцюга і стабілізується завдяки водневим зв'язкам, утвореним між паралельними шарами. Із зовнішнього боку спіралі або зигзагоподібної структури розташовуються бічні ланцюга амінокислот. Незважаючи на те, що водневі зв'язки слабкіше ковалентних, завдяки їх присутності в значних кількостях структури типу альфа-спіралі або бета-складчастого шару виявляються досить міцними. Освіта на окремих ділянках поліпептидного ланцюга альфа-спіралей і бета-структур призводить до формування вторинної структури білка.
Структури типу складчастого шару і спіральні ділянки піддаються подальшій упаковці. В результаті цього розчинні білки, як правило, утворюють глобулярную структуру, що має вигляд клубка. У такій глобуле на поверхні виявляються заряджені амінокислотні залишки, а гідрофобні - всередині клубка. При цьому формується третинна структура білка. бета-складчасті шари часто входять до складу серцевини багатьох глобулярних білків. У упакованої у вигляді глобули молекулі білка амінокислотні залишки, розташовані в поліпептидного ланцюга далеко один від одного, зближуються.
До складу багатьох білків входять кілька поліпептидних ланцюгів, які можуть бути і однаковою. і різної структури. Об'єднання білків стає можливим в тому випадку, якщо на поверхні білка утворюється центр зв'язування для того ж самого або іншого білка. Об'єднання білкових ланцюгів призводить до утворення складного білка, для нього характерна четвертичная структура. Білки такого типу називаються олигомерами, а окремі поліпептидні ланцюги, що входять до їх складу - мономерами. Одним з типових прикладів олігомерного білка є молекула гемоглобіну, до складу якої входять дві пари ланцюгів. Кожна пара поліпептидних ланцюгів в молекулі гемоглобіну представлена однаковими молекулами (альфа- і бета-глобіну). Багато олігомерні білки в свою чергу є субодиницями, які беруть участь у формуванні більших агрегатів.
Більшість білкових молекул можуть зберігати свою біологічну активність, тобто виконувати властиві їм функції тільки у вузькому діапазоні температур і кислотності середовища. Якщо температура підвищується або змінюється кислотність до якихось екстремальних значень, в структурі білків починаються зміни, звані денатурацією. Як приклад денатурації можна привести згортання білка яйця при варінні. При денатурації пептидні зв'язки не розриваються, але руйнується характерна для даного білка структура (четвертинна, третинна і вторинна). В результаті цього в стані денатурації поліпептидні ланцюги білків утворюють випадкові і безладні клубки і петлі.
Перейти до змісту.
from your own site.
